资讯 > 食品原材料 > 食品加工时胰蛋白酶如何固化？
胰蛋白酶是丝氨酸蛋白水解酶的一种，是动物胰 腺中一种重要的消化酶。1786年，德国科学家威廉·屈内在胰液中发现了一种能降解其他生物物质的物质，并命名为胰蛋白酶，1931年诺斯洛甫和昆尼兹首先将其制成结晶。除存在于脊椎动物体内外，胰蛋白酶还被发现在蚕、放线菌、海盘车等其他生物体内也有存在。
【胰蛋白酶】
胰蛋白酶是一种肽链内切酶，它能专一性的识别赖氨酸或精氨酸残基的羧基端并对相应部位的肽键进行切割，同时也能切割这两种氨基酸的羧基端形成的脂键或酰胺键。对胰蛋白酶专属性较强的底物有N苯甲酰-DL-精氨酸对硝基苯胺盐酸盐(BAPNA)和N-苯甲酰-L精氨酸乙酯(BAEE)。BAPNA只对胰蛋白酶敏感，BAEE对胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）敏感，因而在复杂的混合体系中多采用BAPNA作为胰蛋白酶的酶活测定专一性底物。BAPNA被胰蛋白酶分解后，产物为硝基苯胺，在410nm处有吸收。
在传统的酶催化过程中，酶多以游离形式存在。这种以游离酶催化的过程存在酶无法重复利用、产物不纯等缺点。与游离酶相比，固定化酶有诸多优点：可重复使用，由于固定化酶与酶载体相连接，使酶回收成为可能，回收后的酶一般可以用于下次酶促反应；耐受性强，酶载体多为惰性材料，对酸碱度、温度等的耐受能力较强，比游离酶更好的保护了酶活性及酶稳定性；产物纯度高，将酶从酶促反应体系中取出的另一优点是，酶促反应的产物不含有酶，纯度更高；形式多样化，可以根据实际的酶促反应要求制备相应的固定化酶，使酶更适合实际的酶促反应。
酶的固定化方法可分为物理方法和化学方法两大类。物理方法主要有包埋法
和吸附法；化学方法主要是交联法和共价交联法。
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