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1970-01-01 来源：

胰蛋白酶在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。其在胰脏以酶的前体——胰蛋白酶原被合成的。胰蛋白酶原受肠激酶或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。其不仅起消化酶的作用，而且能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其他酶的前体，起活化作用。

胰蛋白酶

【胰蛋白酶】

胰蛋白酶普遍存在于自然界的动物、植物和微生物中，目前，研究较多的胰蛋白酶主要来源于人类主要的粮食，如豆科、乔本科，在十字花科中也有报道。而在动物界中，动物的血液、胰脏，以及酵母菌、链霉菌属等微生物中亦有胰蛋白酶的存在。蛋白酶可分为丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、金属蛋白酶4大类。而胰蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶，胰蛋白酶可以与胰腺分泌的丝氨酸蛋白酶系(如胰蛋白酶、糜蛋白酶等)发生不可逆的反应。胰蛋白酶与其靶酶的相互作用，通常与酶和底物之间的相互作用一样，属于互补型作用机制。胰蛋白酶与胰蛋白酶(或糜蛋白酶)相互反应时，暴露在外的活性中心(反应位点)与靶酶的活性中心通过氢键相连，形成稳定的复合物，从而导致酶活性中心的闭锁，使靶酶的活性丧失，且此反应是不可逆的。与通常的酶催化反应相比，胰蛋白酶与其之间反应的米氏常数(Km)很低，故胰蛋白酶与其的亲和力大，两者可以迅速结合成无活性、不可逆的复合物。与一般的酶的底物不同，酶对的反应位点的肽键并不能作用，与酶结合后其活性中心的肽键并不裂解或裂解速率极慢。因此，该复合物虽然可以分解成游离的酶和变性或未变性的，但解离速率非常缓慢。