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胰蛋白酶是对底物选择性的蛋白酶之一，能高度特异地水解由赖氨酸或精氨酸所构成的肽键、酰胺键和酯键，因此胰蛋白酶在食品、制药、皮革、纺织、化妆品、畜牧、医疗及生物技术中都有着广泛的应用。但是游离的胰蛋白酶易自溶、解折叠，限制了胰蛋白酶的大规模应用。而固定化酶技术不仅使胰蛋白酶的稳定性提高，而且实现了酶的重复利用，产物易于从底物中分离，反应过程也更容易控制。
【胰蛋白酶】
胰蛋白酶(trypsin,EC3.4.21.4)是消化酶的一种,属于丝氨酸蛋白酶家族。它是一种内肽酶,最初分泌物为胰蛋白酶原,经降解而成为具有活性的酶。主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键。大多数脊椎动物胰蛋白酶在腺泡以无活性的前体即酶原形式释放,经腺管进入肠腔,且酶原在肠激酶作用下切去活化肽成为有活性的胰蛋白酶。而在昆虫及甲壳动物等无脊椎动物中,胰蛋白酶主要由中肠腺分泌,且甲壳动物体内是否存在肠激酶目前尚未有报道,因此胰蛋白酶原可能的活化机制为自我活化。胰蛋白酶是一种蛋白大分子,其分离纯化应遵循蛋白质大分子分离纯化的原则。一般原则即根据蛋白质分子大小、溶解度差异、荷电差异、与某些物质的吸附差异以及与生物分子专一性结合等性质对其进行分离。具体方法如沉淀、离心、透析、凝胶过滤层析、离子交换层析和亲和层析等。一般采用沉淀法和离心法对酶进行初级分离,其中沉淀法多用不同饱和度硫酸铵分级沉淀。虾类胰蛋白酶在中性及碱性环境下呈阴离子存在,所以利用离子交换层析法时一般采用阴离子交换剂。亲和层析因具有高效、快速、简便等优点,现已成为研究者纯化胰蛋白酶的重要手段。
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